pH og Buffere, Brintbindinger, Titreringskurver, Ionisering af vand af Poul-Erik Nielsen, Sc.D.
Non-kovalent binding
Non-kovalente bindinger er slet ikke så stærke som kovalente bindinger, men de er vigtige i en stabilisering af molekyler. I modsætning til kovalente bindinger, deler non-kovalente, ingen elektroner. Non-kovalent obligationer omfatter:
* Elektrostatiske interaktioner * van der Waals styrker * Hydrofobe interaktioner * Hydrogenbindinger
Elektrostatiske interaktioner dannes mellem positive og negative ioner. Obligationen er ikke-directional, hvilket betyder, at de trækker i elektronerne, og ikke favoriserer et atom frem for en anden. Et eksempel er NaCl, som er dannet mellem de positivt ladede Na +-ion og negative ladede Cl - ioner. Den gennemsnitlige styrke af en elektrostatisk interaktion er 15 kJ / mol (kJ / mol). Vedhæftningsstyrken mindskes, når afstanden mellem de to ioner stiger.
van der Waals styrke (aka London forces) er svage styrker mellem midlertidige dipoler. Disse styrker kan være tiltrækkende eller frastødende. De er også ikke-directional. Den gennemsnitlige obligation energi for van der Waals styrke, er i størrelsesordenen 10 kJ / mol.
Hydrofobe vekselvirkninger opstår, når ikke-polære molekyler er i et polært opløsningsmiddel, f.eks H2O. De ikke-polære molekyler grupperes sammen, for at udelukke vand (hydrofobe betyder frygt for vand). Ved at gøre det, minimerer de kontakt overflade arealet som det polære opløsningsmiddel.
En Hydrogenbinding opstår, når et hydrogenatom, som er kovalent bundet til en elektronegative atom (f.eks O, N, S) deles med andre elektronegative atomer. En hydrogen obligation er retningsbestemt mod det elektronegative atom. Et eksempel på dette er hydrogenbindinger dannet i vand. Hydrogenbindinger bliver konstant skabt og genskabt. Halveringstiden af en brint obligation er cirka 10 sekunder. En brint obligation har en energi på 21 kJ / mol.
Som nævnt ovenfor, er non-kovalente bindinger ikke så stærke som kovalente bindinger, men de additive effekter af mange non-kovalente bindinger, kan stabilisere en molekyle. Non-kovalente bindinger er meget vigtige i strukturen af proteiner.
